Dieisen-Kofaktoren in Enzymen vollziehen diverse anspruchsvolle Transformationen. Die Strukturen hoch-valenter Intermediate (Q in der löslichen Methanmonooxygenase und X in der Ribonukleotidreduktase) sind Gegenstand aktueller Diskussionen, seit Fe-Fe-Abstände von 2.1–3.4 Å eine Zuordnung zu geöffneten und geschlossen Kernen mit verbrückenden oder terminalen Oxido-Gruppen in den aktiven Zentren ermöglichen. In dieser Studie berichten wir die kristallografische und spektroskopische Charakterisierung eines FeIII2(μ-O)2-Komplexes (2) mit tetraedrischen (4C) Zentren sowie einem geringen Fe-Fe-Abstand (2.52 Å), der in Lösungsmitteln beständig ist. 2 zeigt eine große Fe-K-Vorkanten-Intensität. Diese resultiert aus der starken Asymmetrie an den TD-FeIII-Zentren bedingt durch die kurzen Fe-μ-O-Bindungen. Während ein Fe-Fe-Abstand von ≈2.5 Å für sechsfach-koordinierte Zentren in Q und X unwahrscheinlich ist, könnte ein Fe2(μ-O)2-Kern mit vierfacher (oder möglicherweise auch fünffacher) Koordination flexibel genug sein, um eine kurze Fe-Fe-Separierung mit großer Vorkanten-Intensität zu ermöglichen. Diese Erkenntnis kann dazu beitragen, dass weitere Modelle für die Strukturen der hoch-valenten Dieisen-Intermediate, die sich im Zuge der biologischen O2-Aktivierung bilden, in Betracht gezogen werden.
