Vibrational spectroscopy is a commonly used method in structural investigations of biomolecules in the condensed phase. Vibrational modes, such as C−O stretching vibrations (amide-I) in the range of 1700 cm−1 or N−H bending vibrations (amide-II) at around 1500 cm−1 , are sensitive to the three-dimensional arrangement of the atoms in the proteins. Knowledge of the band positions makes it possible to obtain a global picture of the fundamental conformation of the molecule. Investigations on gas-phase biomolecules allow for an insight into the intrinsic intra-molecular interactions, which determine the molecular structure. Many proteins possess secondary structural elements, including for instance α-helix and β-sheet, and these motifs often determine the structure of the entire protein. For this thesis biomolecules in the gas phase were investigated using infrared spectroscopy, the goal being to define band positions of significant structural characteristics in the infrared spectrum. The amide-I band position for the various secondary structural elements was an area of particular research interest. In the pursuit of these research aims mass spectrometry, infrared spectroscopy, and density functional theory methodologies were employed.
Schwingungsspektroskopie ist eine gebräuchliche Methode zur Strukturaufklärung von Biomolekülen in der kondensierten Phase. Schwingungsmoden, wie zum Beispiel die C−O Streckschwingung (Amid-I Bande) im Bereich von 1700 cm−1 oder die N−H Biegeschwingung (Amid-II Bande) bei 1500 cm−1 sind empfindlich auf die dreidimensionale Anordnung der Atome in Proteinen. Die Kenntnis der Bandenposition kann es ermöglichen, ein umfassendes Bild der zugrundeliegenden Konformation des Moleküls zu erhalten. Untersuchungen an Biomolekülen in der Gasphase können einen Einblick in die intrinsischen strukturbestimmenden Wechselwirkungen des Moleküls liefern. Vielen Proteinen sind Sekundärstrukturelemente, wie zum Beispiel die α-Helix oder das β-Faltblatt gemein und deren Motive bestimmen häufig die Struktur des ganzen Proteins. Im Rahmen dieser Arbeit wurden Biomoleküle in der Gasphase mittels Infrarotspektroskopie untersucht. Das Ziel war es, strukturcharakteristische Bandenpositionen im Infrarotspektrum, insbesondere die der Amid-I Bande, von verschiedenen Sekundärstrukturelementen zu finden. Hierzu wurden Methoden der Massenspektrometrie mit denen der Infrarotspektroskopie sowie der Dichtefunktionaltheorie verbunden.
