Since the first high resolution X-ray crystal structure of a pigment-protein- complex (FMO-protein) appeared, there have been numerous approaches to elucidate the structure-function-relationships of pigment-protein-complexes by spectroscopic methods, theory and simulations. In the present work, optical spectra of photosynthetic pigment-protein-complexes have been calculated structure-based with the aid of non-Markovian dynamic theories. The focus was set on a direct structure based calculation of the parameters of the pigment- protein Hamiltonian, used in the simulation of the spectra. A method for structure based calculations of local transition energies of pigments in their protein surrounding (the so-called site energies) has been developed and tested independently by means of a genetic algorithm. Furthermore, a quantum- chemical/ electrostatic method was developed for the couplings between the optical transitions of the pigments (the so-called excitonic couplings), considering the electronic polarizability of the protein explicitly for the first time. With this method the effective transition dipole moment of bacteriochlorophyll a in the FMO-protein was directly (i.e. not as a fit parameter) obtained. By means of molecular dynamics simulations and the structure based method for site energy calculations, the spectral density can be calculated by a time-domain correlation function of the site energies. First results are shown in the present work and compared to the spectral density extracted from fluorescence-line-narrowing-spectra. With these quantities it is now possible to calculate optical spectra structure based, practically without fit parameters, and to draw conclusions on the structure- function-relationships. From the pigment transition energies of the FMO- complex, together with exciton-relaxation-calculations, conclusions could be drawn about the orientation of the FMO-complex relative to the reaction center. For one additional pigment-protein-complex, namely photosystem I, also excitonic couplings and transition energies were calculated. The spectra calculated with these parameters, are more similar to the experiment than all previously published results.
Seit der Aufklärung der ersten hochaufgelösten Röntgen-Kristallstruktur eines Pigment-Protein-Komplexes (FMO-Protein) vor mehr als 30 Jahren, wird versucht mit Hilfe von spektroskopischen Methoden, Theorie und Simulation, die Struktur-Funktions-Beziehung von Pigment-Protein-Komplexen aufzuklären. In der vorliegenden Arbeit wurden optische Spektren photosynthetischer Pigment- Protein-Komplexe strukturbasiert mit Hilfe dynamischer nicht-Markov-Theorie berechnet. Dabei lag der Schwerpunkt auf einer direkten strukturbasierten Berechnung der Parameter des Pigment-Protein-Hamiltonoperators, auf dem die Berechnung der Spektren beruht. Es wurde eine Methode zur strukturbasierten Berechnung von lokalen Übergangsenergien von Pigmenten in ihrer Proteinumgebung entwickelt und mit Hilfe eines genetischen Algorithmus getestet. Darüber hinaus wurde eine quantenchemische/elektrostatische Methode zur Berechnung von Kopplungen zwischen den optischen Übergängen der Pigmente (die sogenannten exzitonischen Kopplungen) entwickelt, in der erstmals die elektronische Polarisierbarkeit des Proteins explizit berücksichtigt wird. Damit gelang es, das effektive Übergangsdipolmoment von Bakteriochlorophyll a im FMO-Protein direkt (also nicht als Fit-Parameter) zu bestimmen. Mit Hilfe von Molekül-Dynamik-Simulationen und der strukturbasierten Methode zur Berechnung von Übergangsenergien kann über eine zeitliche Korrelationsfunktion der Übergangsenergien die Spektraldichte berechnet werden. Erste Ergebnisse werden in der vorliegenden Arbeit präsentiert und mit der Spektraldichte aus fluorescence-line-narrowing-Spektren verglichen. Mit diesen Größen ist es nun möglich, optische Spektren praktisch ohne Fit-Parameter nur auf der Röntgen- Struktur basierend, zu berechnen, um daraus Rückschlüsse auf Struktur- Funktions-Beziehungen ziehen zu können. Aus den Übergangsenergien der Pigmente des FMO-Komplexes konnte, zusammen mit Exzitonen-Relaxations-Rechnungen, auf die Orientierung des FMO-Komplexes relativ zum Reaktionszentrum, geschlossen werden. Für einen weiteren Pigment-Protein-Komplex, das Photosystem I, konnten ebenfalls exzitonische Kopplungen und Übergangsenergien berechnet werden. Die mit diesen Parametern berechneten optischen Spektren sehen dem Experiment ähnlicher, als alle bisher veröffentlichten Ergebnisse.
