In dieser Arbeit wurden renale Amyloidosen in Nierenbiopsien neu beurteilt. Ein besonderer Fokus lag auf möglicherweise fehldiagnostizierter Amyloidoseformen sowie Veränderungen in der Prävalenz einzelner Formen. Das untersuchte Kollektiv umfasst eine Serie von insgesamt 233 Nierenbiopsien von 231 Patienten aus den Jahren 1990 bis 2007. Die Diagnose “Amyloid” wurde durch die anomale Polarisationsfarbe im polarisierten Licht eines mit Kongorot gefärbten Schnittes bestätigt. Zur immunhistochemischen Klassifikation wurden Antikörper gegen AA-Amyloid, Apolipoprotein A1, Fibrinogen, Lysozym, -Leichtkette, -Leichtkette, Transthyretin und Amyloid P-Component verwendet. In jeder Biopsie fanden sich Amyloidablagerungen in den Glomeruli, den Gefäßen oder auch im tubulointerstitiellen Raum. Eine Leichtketten (AL)-Amyloidose wurde in 124 (53,2%) von insgesamt 233 Biopsien diagnostiziert und war somit die häufigste Form in diesem Kollektiv. Sie konnte weiter in AL-Amyloid vom - 106 (85,5%) Biopsien und -Leichtketten Subtyp 10 (8.1%) Biopsien unterteilt werden. In acht (6,5%) Fällen konnten die Ablagerungen nicht eindeutig in AL- oder AL-Amyloid unterteilt werden und wurden so als AL- Amyloid, nicht weiter klassifizierbar, betitelt. Als zweithäufigste Amyloidose fand sich die reaktive systemische Amyloid A (AA)-Amyloidose, die in 94 (40,3%) Biopsien nachgewiesen wurde. Renale Amyloidosen von vermeintlich hereditärem Ursprung wurden bei sieben (3,0%) Patienten diagnostiziert. Diese setzen sich aus vier (1,7%) Fällen mit Fibrinogen (AFib)-Amyloidose, zwei (0,9%) Fällen mit Transthyretin (ATTR)-Amyloidose und einem (0,4%) Fall mit Apolipoprotein A1 (AApoA1)-Amyloidose zusammen. Acht (3,4%) amyloidhaltige Biopsien konnten nicht klassifiziert werden. 14 (6%) Fälle erhielten im Zuge der Arbeit eine modifizierte Diagnose (zwei AL-Amyloidosen, vier AL-Amyloidosen, eine nicht klassifizierbare Amyloidose, zwei AFib- Amyloidosen, eine AApoA1-Amyloidose und drei Amyloidosen mit Verdacht auf Mischformen). In der Niere sind somit die AL- (53,2%) und die AA-Amyloidosen (40,3%) bei weitem die am häufigsten vertretenen Varianten. Der relative hohe Anteil hereditärer Amyloidosen (3%) verdeutlicht die Notwendigkeit einer sorgfältigen und umfassenden Klassifikation des Amyloidproteins.
We aimed to reassess renal amyloidosis in kidney biopsies with a focus on possibly misclassified or unclassified cases and changes in the prevalence of different amyloid types. Two hundred thirty-three kidney biopsies obtained from 231 patients diagnosed with amyloid during the period from 1990 to 2007 years were included in this retrospective study. Amyloid was identified by Congo red staining and polarization microscopy. Immunohistochemical classification was made with antibodies directed against AA amyloid, apolipoprotein A1, fibrinogen, lysozyme, lambda-light chain, kappa-light chain, beta2-microglobulin, transthyretin, and amyloid P-component. Amyloid was present in each biopsy as vascular, tubulo-interstitial and/or glomerular deposits. Immunoglobulin light chain-derived (AL) amyloidosis was most prevalent and diagnosed in 123 (53.2%) patients. It was categorized into AL amyloid of lambda-light chain (ALlambda) [105 (85.4%) patients] and kappa- light chain origin (ALkappa) [10 (8.1%)]. The amyloid deposits of 8 (6.5%) patients were not clearly distinguishable into ALlambda amyloid or ALkappa amyloid and categorized as AL amyloid, not otherwise specified. Reactive systemic amyloid A (AA) amyloidosis was the second most common type and was found in 93 patients (40.3%). Overall 7 patients were found to suffer from fibrinogen A alpha-chain-[amyloid of fibrinogen (AFib); 4 (1.7%) patients], transthyretin-[amyloid of transthyretin (ATTR); 2 (0.9%)], or apolipoprotein A1-derived (AApoAI) amyloidosis [1 (0.4%)]. In 8 patients (3.4%) the amyloid deposits remained unclassifiable. After additional immunostaining and further clinical information the diagnoses of 12 patients (5.1%) were modified (2 ALlambda amyloid, 4 ALkappa amyloid, 1 amyloid unclassified, 3 mixed-type amyloidosis, AA+ATTR, ALlambda+ATTR, and ALkappa+ATTR, 1 AFib, and 1 AApoAI). Although the histologic and immunohistochemical reevaluation confirmed the classifications in 221 (95.7%) patients. Renal amyloidosis is most commonly of ALlambda-origin, followed by AA amyloidosis. AFib amyloidosis was found to be the most prevalent type of hereditary renal amyloidosis, illustrating the necessity of a thorough classification of the amyloid proteins.
