Die hohe Quanteneffizienz der Photosynthese bei der Bereitstellung elektrochemischer Energie hängt eng mit der Struktur der Proteinkomlexe zusammen, innerhalb derer der Primärprozeß, ein lichtinduzierter Elektronentransfer von einem Donator- zu einem Akzeptormolekül, stattfindet. Ziel der Arbeit ist, zur Aufklärung des Struktur-Funktionszusammenhangs der beteiligten Elektronentransferprozesse beizutragen. Im ersten Teil der Arbeit werden dazu Strukturuntersuchungen an biomimetischen Modellsystemen durchgeführt, die aus Porphyrin-Elektronendonatoren und damit kovalent verknüpften Chinon-Elektronenakzeptoren aufgebaut sind. Als Methode wird die zeitaufgelöste Elektronenspinresonanz (transient EPR, TREPR) bei mittleren Magnetfeldern (0.34 T / 9.5 GHz, X-Band) und hohen Magnetfeldern (3.4 T / 95 GHz, W-Band) an den lichtinduzierten spinkorrelierten Radikalpaarzuständen der Modellsysteme angewandt. Die untersuchten Systeme erwiesen sich als stark gekoppelte Radikalpaare, deren TREPR Spektren hauptsächlich durch schnelle Elektronenrekombination zusammen mit zwei weiteren dynamischen Effekten bestimmt werden: Spin-Gitter Relaxation und Modulation der Austauschwechselwirkung. Die durch diese Effekte erzeugte Elektronenspinpolarisation wird theoretisch beschrieben. Dadurch kann auf die Moleküldynamik und Flexibilität der Systeme geschlossen werden. Um langlebige Radikalpaarzustände zu erzeugen, müssen diese beiden Mechanismen unterdrückt werden, indem die Flexibilität eingeschränkt wird. Im zweiten Teil der Arbeit wird, um die Auflösung der experimentellen Methode an den Radikalpaarzuständen unorientierter Pulverproben zu erhöhen, die Fouriertransformations (FT) -Hochfeld-EPR mit stochastischer Mikrowellenanregung entwickelt. 1D-FT-EPR Experimente bei 3.4 T / 95 GHz mit einer stochastischen Anregungsbandbreite von 14 mT / 390 MHz zeigen, daß es möglich ist, diese Technik bei hohem Feld und hoher Frequenz anzuwenden. Darauf aufbauend wird die Anwendung stochastischer multidimensionaler FT-EPR für biologische Proben, wie zum Beispiel Korrelationsspektroskopie (COSY) an einem teilgeordneten Film mit Photosystem I, diskutiert.
The high quantum efficiency of photosynthetic energy conversion is closely related to the structure of the protein complexes in which the primary process, a light-induced electron transfer from a donor to an acceptor molecule, takes place. The scope of the present work is to contribute to a better understanding of the structure function relationship of the electron transfer processes. The first part concerns the investigation of the structure of biomimetic model compounds, which consist of porphyrin electron donors covalently linked to quinone electron acceptors. The applied method is time- resolved electron spin resonance (transient EPR, TREPR) at intermediate magnetic fields (0.34 T / 9.5 GHz, X-Band) and high magnetic fields (3.4 T / 95 GHz, W-Band) on the light-induced spin-correlated radical pair states. It is shown that the systems form strongly coupled radical pairs, whose TREPR line shapes are mainly determined by fast electron recombination together with two dynamic effects: spin-lattice relaxation and modulation of the exchange interaction. The electron spin polarization caused by these effects are theoretically described. This allows conclusions to be drawn concerning molecular dynamics and flexibility of the systems. To yield long lived radical pair states these two mechanisms have to be suppressed by reducing the molecular flexibility. The second part deals with the development of Fourier- transform (FT) high-field EPR using stochastic microwave excitation in order to increase the resolution of the experimental method applied on radical pair states on unoriented samples. 1D-FT-EPR experiments at 3.4 T / 95 GHz with an excitation bandwidth of 14 mT / 390 MHz show that it is possible to implement this method at high fields / high frequencies. This result leads to a discussion of the potential applications of stochastic multi-dimensional FT EPR to biological samples like correlation spectroscopy (COSY) on partially ordered films of Photosystem I.
