Structural studies on Photosystem II

Abstract

Photosystem II (PSII) is a large protein-cofactor complex that is located in the photosynthetic thylakoid membrane of plants, green algae and cyanobacteria. It acts as light-driven water:plastoquinone oxidoreductase leading to the production of atmospheric oxygen. In this work the refined structural model of the homodimeric PSII from Thermosynechococcus elongatus at 2.9 Å resolution is described with a focus on the structural and functional role of lipids, possible mechanisms for plastoquinol/plastoquinone exchange between PSII and the thylakoid membrane, possible transport pathways for substrate / products as well as on position of chloride ion, found in the vicinity of the Mn4Ca cluster. The detailed overview of the model that contains now per monomer all 20 protein subunits assigned, as well as completely modelled 35 chlorophyll a, 12 carotenoid molecules, 25 integral lipids and a novel plastoquinone QC is given.

Photosystem II (PSII) - ein grosser homodimerer Protein-Kofaktor Komplex - ist in die photosynthetische Thylakoidmembran von Pflanzen, Algen und Cyanobakterien eingebettet und kann als lichtgetriebene Wasser-Plastochinon Oxidoreduktase beschrieben werden. Die einzigartige Reaktion der Wasserspaltung findet am Mn4Ca-Zentrum statt und führt zur Bildung von atmosphärischem Sauerstoff, wohingegen bewegliches Plastochinon/Plastochinol zum Transfer von Elektronen von PSII über den Cytochrom b6f Komplex zu Photosystem I genutzt wird. Das in dieser Arbeit beschriebene drei- dimensionale Strukturmodel des homodimeren PSII aus dem Cyanobakterium Thermosynechococcus elongatus bei einer Auflösung von 2.9 Å erlaubt die eindeutige Zuordnung aller 20 Proteinuntereinheiten und die vollständige Modellierung aller 35 Chlorophyll a Moleküle pro Monomer. Darüber hinaus konnten 12 Karotenoide, 25 integral gebundene Lipide und ein Chlorid-Anion in jedem Monomer modelliert werden. Das erstmalig gefundene dritte Plastochinon- Molekül QC zusammen mit einem neuen zweiten Kanal für den Transfer von Plastochinon bildet die Grundlage für Mechanismen des Plastochinon- Plastochinol-Austauschs in PSII. Die Struktur des Mn4Ca-Zentrums konnte durch die Modellierung eines Chlorid-Anions in einem Abstand von 6.5 Å von Mn4, das wahrscheinlich über ein Wassermolekül mit dem Mn-Zentrum verbrückt ist, weiter verbessert werden. Der ungewöhnlich hohe Anteil an integral gebundenen Lipiden in der Struktur hängt mit der dynamischen Natur von PSII zusammen: zum einen mit dem stetigen Ab- und Aufbau des PSII-Komplexes infolge von schädigenden Nebenreaktionen durch überschüssiges Licht; zum anderen, um eine hydrophobe Umgebung für den Austausch von Plastochinon-Plastochinol mit der Thylakoidmembran bereitzustellen und die Diffusion des gebildeten Sauerstoffs aus dem Lumen in das Stroma zu erleichtern. Die berechneten und teilweise experimentell bestätigten Kanäle erlauben es, den Transport von Wasser, Sauerstoff und Protonen zum und vom Mn4Ca-Zentrum besser zu verstehen.