dc.contributor.author
Jordan, Patrick
dc.date.accessioned
2018-06-07T21:38:32Z
dc.date.available
2001-11-23T00:00:00.649Z
dc.identifier.uri
https://refubium.fu-berlin.de/handle/fub188/8206
dc.identifier.uri
http://dx.doi.org/10.17169/refubium-12405
dc.description
Titelseite
Abstract i
Inhaltsverzeichnis iii
1\. Einleitung 1
2\. Materialien und Methode 13
3\. Erstellung eines Strukturmodells 25
4\. Biochemische Charakterisierung des Proteins 40
5\. Der PSI-Komplex - ein Überblick 43
6\. Die beiden Untereinheiten PsaA und PsaB 47
7\. Die peripheren membranständigen Untereinheiten 63
8\. Die stromalen Untereinheiten 101
9\. Das Elektronentransfersystem 131
10\. Das Antennensystem 171
11\. Die Lipide 201
12\. Zusammenfassung und Ausblick 203
Abkürzungsverzeichnis 206
Literatur 208
Danksagung 226
Lebenslauf und Veröffentlichungen 228
dc.description.abstract
Die Umwandlung von Lichtenergie in chemische Energie unter Freisetzung von
Sauerstoff, die oxygene Photosynthese, ist einer der grundlegenden Prozesse,
die das Leben in seinen komplexen Formen auf der Erde ermöglichen. In höheren
Pflanzen, Algen und Cyanobakterien werden die Primärschritte dieses Prozesses
von den beiden Membranproteinen Photosystem I (PS I) und Photosystem II (PS
II) katalysiert. PS I gehört zu den sog. Typ I Reaktionszentren (RZ) und PS II
zu den Typ II RZ. Während mit der Röntgenstrukturanalyse des
purpurbakteriellen RZ bei 2,3 Å Auflösung bereits das atomare Modell eines Typ
II RZ vorliegt, existierte für PS I als Vertreter der Typ I RZ bislang nur ein
Modell bei einer mittleren Auflösung von 4 Å. Im Rahmen dieser Arbeit wurde
die Kristallstruktur des PS~I aus dem termophilen Cyanobakterium Synechococcus
elongatus bestimmt. Die Bestimmung der Phasenwinkel bis 3,0 Å Auflösung
erfolgte mittels multiplem isomorphem Ersatz, von 3,0 Å bis 2,5 Å mit
schrittweiser Vefeinerung und Berechnung der Phasenwinkel aus den
Atomkoordinaten. Damit kann erstmals das atomare Strukturmodell eines Typ I RZ
präsentiert werden, vor dessen Hintergrund die Diskussion zahlreicher
biochemischer und spektroskopischer Ergebnisse möglich wird. Das Modell des
monomeren Komplexes besteht aus 2243 Aminosäuren, die in 12 Untereinheiten
organisiert sind. Mit Hilfe der Kristallstrukturanalyse konnte eine bislang
nicht im Komplex identifizierte Untereinheit PsaX gefunden werden und für eine
weitere Untereinheit (PsaL) wurde eine Aminosäuresequenz ermittelt, die von
der aus der DNA-Sequenz abgeleiteten abweicht. Gemäß der Strukturanalyse sind
an den Proteinkomplex 96 Chlorophyll a Moleküle, 22 Karotinoide (17 all-trans
und 5 mit einer oder mehreren cis-Doppelbindungen), 4 Lipide,
3[Fe4S4]-Cluster, 2 Phyllochinone, vermutlich ein Ca(2+)-Ion und 206
Wassermoleküle gebunden.Den Kern des PSI bildet das Elektronentransfersystem.
Es setzt sich aus 5 Chlorophyll a und einem Chlorophyll a' Molekül, den beiden
Phyllochinonen und den 3[Fe4S4]-Clustern zusammen, wobei die Kofaktoren mit
Ausnahme der 3[Fe4S4]-Cluster in zwei Ästen organisiert sind. Das
Antennensystem, mit Hilfe dessen PS I Lichtenergie sammelt, wird von 90
Chlorophyllen und den 22 Karotinoiden gebildet. Es ist im wesentlichen in eine
zentrale zylindrische Region und 2 äußere Schichten gegliedert. PS I enthält
einige Antennenchlorophylle, die sich durch eine rotverschiebung des
Absorptionsmaximums auszeichnen. Durch Korrelation mit verschiedenen
experimentellen Daten wurde eine Zuordnung dieser Chlorophylle im
Strukturmodell vorgenommen, die eine Grundlage bildet, um Modelle zum
Mechanismus des Excitonentransfers innerhalb der Antenne zu überprüfen und zu
verbessern.
de
dc.description.abstract
Die Umwandlung von Lichtenergie in chemische Energie unter Freisetzung von
Sauerstoff, die oxygene Photosynthese, ist einer der grundlegenden Prozesse,
die das Leben in seinen komplexen Formen auf der Erde ermöglichen. In höheren
Pflanzen, Algen und Cyanobakterien werden die Primärschritte dieses Prozesses
von den beiden Membranproteinen Photosystem I (PS I) und Photosystem II (PS
II) katalysiert. PS I gehört zu den sog. Typ I Reaktionszentren (RZ) und PS II
zu den Typ II RZ. Während mit der Röntgenstrukturanalyse des
purpurbakteriellen RZ bei 2,3 Å Auflösung bereits das atomare Modell eines Typ
II RZ vorliegt, existierte für PS I als Vertreter der Typ I RZ bislang nur ein
Modell bei einer mittleren Auflösung von 4 Å. Im Rahmen dieser Arbeit wurde
die Kristallstruktur des PS~I aus dem termophilen Cyanobakterium Synechococcus
elongatus bestimmt. Die Bestimmung der Phasenwinkel bis 3,0 Å Auflösung
erfolgte mittels multiplem isomorphem Ersatz, von 3,0 Å bis 2,5 Å mit
schrittweiser Vefeinerung und Berechnung der Phasenwinkel aus den
Atomkoordinaten. Damit kann erstmals das atomare Strukturmodell eines Typ I RZ
präsentiert werden, vor dessen Hintergrund die Diskussion zahlreicher
biochemischer und spektroskopischer Ergebnisse möglich wird. Das Modell des
monomeren Komplexes besteht aus 2243 Aminosäuren, die in 12 Untereinheiten
organisiert sind. Mit Hilfe der Kristallstrukturanalyse konnte eine bislang
nicht im Komplex identifizierte Untereinheit PsaX gefunden werden und für eine
weitere Untereinheit (PsaL) wurde eine Aminosäuresequenz ermittelt, die von
der aus der DNA-Sequenz abgeleiteten abweicht. Gemäß der Strukturanalyse sind
an den Proteinkomplex 96 Chlorophyll a Moleküle, 22 Karotinoide (17 all-trans
und 5 mit einer oder mehreren cis-Doppelbindungen), 4 Lipide,
3[Fe4S4]-Cluster, 2 Phyllochinone, vermutlich ein Ca(2+)-Ion und 206
Wassermoleküle gebunden.Den Kern des PSI bildet das Elektronentransfersystem.
Es setzt sich aus 5 Chlorophyll a und einem Chlorophyll a' Molekül, den beiden
Phyllochinonen und den 3[Fe4S4]-Clustern zusammen, wobei die Kofaktoren mit
Ausnahme der 3[Fe4S4]-Cluster in zwei Ästen organisiert sind. Das
Antennensystem, mit Hilfe dessen PS I Lichtenergie sammelt, wird von 90
Chlorophyllen und den 22 Karotinoiden gebildet. Es ist im wesentlichen in eine
zentrale zylindrische Region und 2 äußere Schichten gegliedert. PS I enthält
einige Antennenchlorophylle, die sich durch eine rotverschiebung des
Absorptionsmaximums auszeichnen. Durch Korrelation mit verschiedenen
experimentellen Daten wurde eine Zuordnung dieser Chlorophylle im
Strukturmodell vorgenommen, die eine Grundlage bildet, um Modelle zum
Mechanismus des Excitonentransfers innerhalb der Antenne zu überprüfen und zu
verbessern.
en
dc.rights.uri
http://www.fu-berlin.de/sites/refubium/rechtliches/Nutzungsbedingungen
dc.subject
photosynthesis
dc.subject
crystal structure
dc.subject
cyanobacterium
dc.subject.ddc
500 Naturwissenschaften und Mathematik::540 Chemie::540 Chemie und zugeordnete Wissenschaften
dc.title
Röntgenstrukturanalyse des trimeren Photosystems I aus dem Cyanobakterium
Synechococcus elongatus bei 2,5 Å Auflösung
dc.contributor.firstReferee
Preof. Dr. Wolfram Saenger
dc.contributor.furtherReferee
Priv. Doz. Dr. Petra Fromme
dc.date.accepted
2001-07-02
dc.date.embargoEnd
2001-12-11
dc.identifier.urn
urn:nbn:de:kobv:188-2001002296
dc.title.translated
Crystal structure analysis of trimeric Photosystem I isolated from the
cyanobacterium Synechococcus elongatus at 2.5 Å resolution
en
refubium.affiliation
Biologie, Chemie, Pharmazie
de
refubium.mycore.fudocsId
FUDISS_thesis_000000000467
refubium.mycore.transfer
http://www.diss.fu-berlin.de/2001/229/
refubium.mycore.derivateId
FUDISS_derivate_000000000467
dcterms.accessRights.dnb
free
dcterms.accessRights.openaire
open access