dc.contributor.author
Banerji, Sangeeta
dc.date.accessioned
2018-06-07T21:25:22Z
dc.date.available
2006-08-23T00:00:00.649Z
dc.identifier.uri
https://refubium.fu-berlin.de/handle/fub188/7880
dc.identifier.uri
http://dx.doi.org/10.17169/refubium-12079
dc.description
Title Page and Table of Contents
Summary-English
Summary-German
Introduction
Aim of the Study
Materials
Methods
Results
Discussion
References
Appendix
Publications
Acknowledgments
Abbreviations
dc.description.abstract
Legionella pneumophila is the causative agent of Legionnaire s disease, a
potentially fatal pneumonia. The bacterium possesses secreted and cell-
associated lipolytic activities, in particular phospholipase A (PLA) activity.
Bacterial phospholipases are potential virulence factors as they facilitate
lysis of host cell membranes and interference with host signal transduction
pathways by the release of second messengers. Since the proteins responsible
for the PLA activity were still unknown, it was of particular interest to
identify them and investigate their role during L. pneumophila infection. In
the present investigation seven proteins were identified as PLA candidate
proteins either by screening the L. pneumophila genomic database for proteins
with lipase motifs or by protein purification followed by N-terminal
sequencing. These new proteins were designated as follows: PlaB, PlaC, PlaD,
PatA, Unk1, LvrE, and Aas. The analysis of corresponding L. pneumophila
mutants and expression of the corresponding genes in Escherichia coli revealed
that five of the seven proteins indeed possessed phospholipase A and
lysophospholipase A activities. These five proteins, PlaB, PlaC, PlaD, PatA,
and Aas, belong to four different groups of lipolytic enzymes. PlaB displays a
modified lipase motif, PlaC and PlaD belong to the family of GDSL hydrolases,
PatA is one of eleven L. pneumophila Philadelphia-1 proteins with a patatin
domain, and Aas belongs to the group of 2-acylglycerophospholipid
acyltransferases. The virulence of the L. pneumophila plaC, plaD, patA, and
aas mutants was assayed in infection models.
de
dc.description.abstract
Legionella pneumophila ist der Erreger der Legionärskrankheit, welche eine
Lungenentzündung mit gegebenenfalls tödlichem Ausgang darstellt. Das Bakterium
besitzt sekretierte und zellassoziierte lipolytische Aktivitäten, insbesondere
Phospholipase A Aktivitäten. Bakterielle Phospholipasen sind potentielle
Virulenzfaktoren, da sie in der Lage sind, Wirtsmembrane zu lysieren und durch
die Freisetzung von sekundären Botenstoffen in die Signaltransduktionswege der
Wirtszelle einzugreifen. Durch das Screenen der L. pneumophila Genomdatenbank
nach kodierten Proteinen mit einem Lipasemotif sowie durch eine
Proteinaufreinigung wurden sieben Proteine indentifiziert, die als mögliche
Phospholipasen A in Fragen kamen und näher untersucht wurden. Diese Proteine
wurden wie folgt bezeichnet: PlaB, PlaC, PlaD, PatA, Unk1, LvrE und Aas. Eine
Untersuchung der entsprechenden L. pneumophila knockout Mutanten sowie die
Expression der entsprechenden Gene in Escherichia coli zeigte, dass fünf
dieser sieben Proteine tatsächlich Phospholipase A Aktivität besaßen. Diese
fünf Proteine, PlaB, PlaC, PlaD, PatA und Aas können vier verschiedenen
Lipaseuntergruppen zugeordnet werden. Die PlaB Sequenz zeigt ein modifiziertes
Lipasemotif, PlaC und PlaD gehören zu den GDSL Hydrolasen, PatA ist eines von
elf L. pneumophila Proteinen mit einer Patatindomäne und Aas gehört zu den
2-Acylglycerophospholipid Acyltransferasen. Die Virulenz der L. pneumophila
plaC, plaD, patA und aas Mutanten wurde in Infektionsmodellen untersucht.
de
dc.rights.uri
http://www.fu-berlin.de/sites/refubium/rechtliches/Nutzungsbedingungen
dc.subject
Acyltransferase
dc.subject.ddc
500 Naturwissenschaften und Mathematik::540 Chemie::540 Chemie und zugeordnete Wissenschaften
dc.title
Identification and Characterization of Legionella pneumophila Phospholipases A
and their Role in Virulence
dc.contributor.firstReferee
PD Dr. Bernhard Hube
dc.contributor.furtherReferee
Prof. Dr. Gerd Multhaup
dc.date.accepted
2006-08-18
dc.date.embargoEnd
2006-08-24
dc.identifier.urn
urn:nbn:de:kobv:188-fudissthesis000000002300-6
dc.title.translated
Identifizierung und Charakterisierung von Legionella pneumophila
Phospholipasen A und ihre Bedeutung für die Virulenz
de
refubium.affiliation
Biologie, Chemie, Pharmazie
de
refubium.mycore.fudocsId
FUDISS_thesis_000000002300
refubium.mycore.transfer
http://www.diss.fu-berlin.de/2006/455/
refubium.mycore.derivateId
FUDISS_derivate_000000002300
dcterms.accessRights.dnb
free
dcterms.accessRights.openaire
open access