dc.contributor.author
Zacharias, Jan
dc.date.accessioned
2018-06-07T15:07:19Z
dc.date.available
2015-09-10T08:29:48.288Z
dc.identifier.uri
https://refubium.fu-berlin.de/handle/fub188/600
dc.identifier.uri
http://dx.doi.org/10.17169/refubium-4802
dc.description.abstract
Secondary structure is one of the most prominent features of a protein; it
describes the local backbone conformations of its residues. Accurate and
unambiguous representations of structural data are of great importance when
dealing with individual proteins or with large protein databases. Two-
dimensional graphs like the Ramachandran plot provide insight into the overall
appearance of the whole protein structure as well as into conformations of
individual residues. During my PhD work, I analyzed such structural features
using the (d, ϑ)-plot that interprets the local protein backbone structure in
terms of a helix of infinite length. The specific pair of helical parameters
(d, ϑ) proved to be most insightful parameters compared to the other possible
combinations of helix parameters and torsion angles. The formulas to calculate
d and ϑ from given φ and ψ backbone dihedral angles used in the Ramachandran
plot were calculated for the most recent values of protein backbone geometries
in terms of bond length and bond angles. Related with the work to visualize
secondary structure, the program PSSC, a new tool for the characterization of
the secondary structure, was developed. In particular, I developed the
software PSSC to overcome the known problems of DSSP, the standard tool for
secondary structure assignment. Secondary structure assignment with PSSC leads
to a better clustering in the (φ, ψ) space. Ambiguities in the secondary
structure of proteins, especially at the intersection of different helix
types, are represented in a comprehensible format, allowing for mixed
secondary structure classes. I further demonstrated the abundance of such
mixed helical regions in proteins, underlining the necessity to introduce such
mixed classes. As a first application of the transformation from the (φ, ψ) in
the (d, ϑ) space, the software PSSC was extended to use this information for
assignment of additional secondary structure. An interactive web page
displaying the results of PSSC together with a visualization in form of a (d,
ϑ) plot is available at http://agknapp.chemie.fu-berlin.de/secsass.
de
dc.description.abstract
Die Sekundärstruktur ist ein wesentliches Merkmal von Proteinen. Sie
beschreibt die lokalen Backbone-Konformere der Aminosäurereste. Eine
verläßliche und eindeutige Darstellung von Sekundärstrukturdaten ist
unverzichtbar, sowohl bei der Analyse einzelner Proteine, als auch bei großen
Proteindatenbanken. Zweidimensionale Graphen wie das Ramachandran-Diagramm
bieten eine Übersicht über die gesamte Proteinstruktur sowie die Konformere
der einzelnen Residuen. In meiner Dissertation habe ich
Proteinsekundärstrukturen mithilfe des (d, ϑ)-Graphen analysiert. Hierbei wird
die lokale Geometrie einzelner Residuen als unendlich ausgedehnte Helix
interpretiert. Die Wahl des Variablenpaars (d, ϑ) hat sich hierfür gegenüber
allen anderen möglichen Kombinationen von zwei Helixparametern oder
Torsionswinkeln überlegen gezeigt. Die Beziehungen, um d und ϑ aus gegebenen
Torsionswinkeln φ und ψ zu bestimmen, wurden mit den besten gegenwärtig
verfügbaren Werten für die Winkel und Bindungslängen im Proteinrückgrat
berechnet. Bei dem Programm PSSC handelt es sich um ein von mir entwickeltes
Werkzeug zur Charakterisierung von Proteinsekundärstrukturen. PSSC dient
insbesondere dazu, vorhandene Probleme in dem weitverbreiteten Programm DSSP
zu überwinden. Die von PSSC erzeugte Sekundärstrukturzuordnung liefert eine
geringere Streuung im (φ, ψ)-Raum. Mehrdeutigkeiten durch überlappende
Sekundärstrukturmotive, die vor allem in längeren Helices auftreten, werden in
einem übersichtlichen Code dargestellt, der die Zuordnung von gemischten
Sekundärstrukturklassen gestattet. Die Notwendigkeit solcher gemischten
Klassen habe ich durch die Analyse der Häufigkeit des Auftretens von
gemischten Helices in Proteinen zeigen können. Eine direkte Anwendung findet
die Transformation vom (φ, ψ)- in den (d, ϑ)-Raum im PSSC-Programm, um
zusätzliche, nicht über Wasserstoffbrücken identifizierbare
Sekundärstrukturklassen zu definieren Eine interaktive Web-Applikation, die
die Sekundärstrukturzuordnung von PSSC mithilfe eines (d, ϑ)-Graphen
visualisiert, ist unter http://agknapp.chemie.fu-berlin.de/secsass verfügbar.
de
dc.rights.uri
http://www.fu-berlin.de/sites/refubium/rechtliches/Nutzungsbedingungen
dc.subject
secondary structure, PSSC
dc.subject
Hydrogen-bonding pattern
dc.subject.ddc
500 Naturwissenschaften und Mathematik::570 Biowissenschaften; Biologie::572 Biochemie
dc.title
Assignment of Local Protein Structure with Different Strategies
dc.contributor.contact
jan.zacharias@fu-berlin.de
dc.contributor.firstReferee
Prof. Dr. Ernst-Walter Knapp
dc.contributor.furtherReferee
Prof. Dr. Markus Wahl
dc.date.accepted
2014-12-16
dc.identifier.urn
urn:nbn:de:kobv:188-fudissthesis000000099970-5
dc.title.translated
Zuordnung von lokalen Proteinstrukturen mit verschiedenen Strategien
de
refubium.affiliation
Biologie, Chemie, Pharmazie
de
refubium.mycore.fudocsId
FUDISS_thesis_000000099970
refubium.note.author
Aus Copyrightgründen sind die Zeitschriftenartikel hier nicht online
veröffentlicht.
refubium.mycore.derivateId
FUDISS_derivate_000000017590
dcterms.accessRights.dnb
free
dcterms.accessRights.openaire
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