dc.contributor.author
Duan, Jifu
dc.contributor.author
Hemschemeier, Anja
dc.contributor.author
Burr, David J.
dc.contributor.author
Stripp, Sven T.
dc.contributor.author
Hofmann, Eckhard
dc.contributor.author
Happe, Thomas
dc.date.accessioned
2023-04-21T07:06:31Z
dc.date.available
2023-04-21T07:06:31Z
dc.identifier.uri
https://refubium.fu-berlin.de/handle/fub188/39036
dc.identifier.uri
http://dx.doi.org/10.17169/refubium-38752
dc.description.abstract
Hydrogenasen sind H2-umsetzende Metalloenzyme und enthalten katalytische Kofaktoren, deren Eisenionen durch biologisch ungewöhnliche Kohlenmonoxid- (CO) und Cyanid- (CN−) Liganden koordiniert sind. Externes CO und CN−hemmt Hydrogenasen jedoch. Der molekulare Mechanismus der Bindung von CN− an [FeFe]-Hydrogenasen ist unbekannt. In dieser Studie präsentieren wir Kristallstrukturen der mit CN− behandelten [FeFe]-Hydrogenase CpI aus Clostridium pasteurianum. Auf Grund der hohen Auflösung von 1.39 Å können wir die intrinsischen CO- und CN−-Liganden voneinander unterscheiden. Wir zeigen, dass externes CN− die offene Bindestelle des Kofaktors besetzt, an die auch externes CO bindet. Im Gegensatz zu anderen Inhibitoren zeigen die CN−-behandelten Kristalle Konformationsänderungen konservierter Reste des Protonentransferpfads, die einen direkten Austausch von Protonen zwischen den Aminosäuren E279 und S319 ermöglichen. Diese Konformation wurde als notwendig für einen effizienten Protonentransfer vorgeschlagen, doch wurde sie bisher nicht strukturell nachgewiesen.
de
dc.format.extent
5 Seiten
dc.rights
This is an open access article under the terms of the Creative Commons Attribution License, which permits use, distribution and reproduction in any medium, provided the original work is properly cited.
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.subject
Protonentransferpfad
de
dc.subject
Röntgenbeugung
de
dc.subject
Wasserstoffbrücken
de
dc.subject.ddc
500 Naturwissenschaften und Mathematik::540 Chemie::540 Chemie und zugeordnete Wissenschaften
dc.title
Die Bindung von Cyanid an [FeFe]‐Hydrogenasen stabilisiert die alternative Konfiguration des Protonentransferpfads
dc.type
Wissenschaftlicher Artikel
dcterms.bibliographicCitation.articlenumber
e202216903
dcterms.bibliographicCitation.doi
10.1002/ange.202216903
dcterms.bibliographicCitation.journaltitle
Angewandte Chemie
dcterms.bibliographicCitation.number
7
dcterms.bibliographicCitation.volume
135
dcterms.bibliographicCitation.url
https://doi.org/10.1002/ange.202216903
refubium.affiliation
Physik
refubium.resourceType.isindependentpub
no
dcterms.accessRights.openaire
open access
dcterms.isPartOf.eissn
1521-3757
refubium.resourceType.provider
DeepGreen