dc.contributor.author
Pothmann, Daniela
dc.date.accessioned
2018-06-07T21:50:50Z
dc.date.available
2008-02-13T00:00:00.649Z
dc.identifier.uri
https://refubium.fu-berlin.de/handle/fub188/8500
dc.identifier.uri
http://dx.doi.org/10.17169/refubium-12699
dc.description
Deckblatt-Impressum
persönlicher Dank
Inhaltsverzeichnis
Abkürzungsverzeichnis
Einleitung
Fragestellung und Zielsetzung
Material und Methoden
Ergebnisse
Diskussion
Zusammenfassung
Summary
Literaturverzeichnis
Anhang
Danksagung
Selbständigkeitserklärung
dc.description.abstract
Molekulare Chaperone, auch als Hitzeschockproteine bezeichnet, kommen in allen
Zellkompartimenten vor und sind an Proteinfaltung, Degradation und
Proteintransport beteiligt. Eine Veränderung der subzellulären Lokalisation
bei wechselnden äußeren Bedingungen kann bei einigen Chaperonen beobachtet
werden. Auch in der Entwicklung der Organismen nehmen sie eine zentrale Rolle
ein. Ziel dieser Arbeit war es, die subzelluläre Lokalisation in COS7-Zellen
des Mdg1-Proteins, einem molekularen Chaperon, und die dafür verantwortlichen
Proteindomänen zu charakterisieren. Außerdem sollte die Lokalisation des
Mdg1-Proteins in verschiedenen Organen der adulten Maus sowie in verschiedenen
Entwicklungsstadien charakterisiert werden. Dies wurde mit molekular-,
zellbiologischen, proteinbiochemischen und immunhistochemischen Methoden
realisiert. Dabei konnte der Domäne CSGQ, welche sich am C-terminalen Ende von
Mdg1 befindet, eine entscheidende Rolle bei der Lokalisation an Membranen
unter Kontrollbedingungen zugeordnet werden. Für die Assoziation am
Zytoskelett sind die Aminosäurebereiche 96 bis 125 und 180 bis 222 des
C-Terminus verantwortlich. Durch Hitzeschock transloziert Mdg1 in den Zellkern
und reichert sich in den Nukleoli an, wofür ebenfalls der C-terminale
Sequenzabschnitt CSGQ verantwortlich ist. Bei der Translokation sind außerdem
die vorderen und hinteren etwa 30 Aminosäuren (AS 96 bis 125 und AS 180 bis
222) von entscheidender Bedeutung. Bei der Untersuchung der Lokalisation von
Mdg1 in verschiedenen embryonalen und fetalen Entwicklungsstadien sowie
adulten Mäusen konnte beobachtet werden, dass Mdg1 während der gesamten
Entwicklung vor allem in sich differenzierenden Zellen vorkommt. Im adulten
Organismus ist das Mdg1-Protein besonders in sekretorisch aktiven Zellen
nachweisbar. Die Ergebnisse lassen Rückschlüsse auf eine mögliche Funktion von
Mdg1 zu. Mdg1 kommt vor allem in sich differenzierenden und sekretorisch
aktiven Zellen vor, welche sich in der G0-Phase befinden, in der keine
Zellteilungen stattfinden. Somit ist eine Beteiligung von Mdg1 am Zellzyklus
denkbar. Mdg1 könnte einen Zellzyklusarrest bewirken und dadurch
Differenzierung und Sekretion ermöglichen.
de
dc.description.abstract
Molecular Chaperones, also known as heat shock proteins, are localized in all
cell compartments and are important for protein folding, degradation and
protein transport. Some chaperones change their subcellular localization due
to alterations in environment. They are also very important for the
development of organisms. The aim of this thesis was the characterization of
the subcellular localization of Mdg1, a molecular chaperon, and the
responsible protein domains. In addition to that the localization of Mdg1 was
characterized in adult mice and different stages of development. The
experiments were realised by using molecular and cell biological,
proteinbiochemical and immunohistochemical methods. The studies showed that
the c-terminal domain CSGQ has an important role for the localization on
membranes. The amino acids 96 to 125 and 180 to 222 are responsible for the
association with the cytoskeleton. Under heat shock Mdg1 translocates into the
nucleus and accumulates in the nucleoli. The c-terminal motif CSGQ is also
responsible for this translocation. Furthermore the first and the last 30
amino acids (96 to 125 and 180 to 222) are important for the translocalization
into the nucleoli. The investigation of the localization of Mdg1 in different
stages of development and in adult mice showed that this protein could be
recognised in all stages especially in differentiating cells. In adult mice
Mdg1 could be detected particularly in secretory cells. The results lead to
conclusions about the function of Mdg1. As the protein is mainly found in
differentiating and secretory cells it could participate in the cell cycle,
because these cells are in the rest phase. So Mdg1 could cause a cell cycle
arrest to make a differentiation and secretion possible.
en
dc.rights.uri
http://www.fu-berlin.de/sites/refubium/rechtliches/Nutzungsbedingungen
dc.subject
heat-shock-proteins
dc.subject
embryonic development
dc.subject.ddc
600 Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften::630 Landwirtschaft::630 Landwirtschaft und verwandte Bereiche
dc.title
Charakterisierung der gewebespezifischen Proteinverteilung des molekularen
Chaperons Mdg1 und Identifizierung von Zellkompartiment-spezifischen
Proteindomänen
dc.contributor.firstReferee
Frau Professor Dr. Johanna Plendl
dc.contributor.furtherReferee
Frau Professor Dr. Felicitas Pröls
dc.contributor.furtherReferee
Frau PD Dr. Kerstin Borchers
dc.date.accepted
2007-07-12
dc.date.embargoEnd
2008-02-14
dc.identifier.urn
urn:nbn:de:kobv:188-fudissthesis000000003427-5
dc.title.translated
Characterisation of the tissue-specific localization of the molecular chaperon
Mdg1 and identification of cell-compartement-specific proteindomains
en
refubium.affiliation
Veterinärmedizin
de
refubium.mycore.fudocsId
FUDISS_thesis_000000003427
refubium.mycore.transfer
http://www.diss.fu-berlin.de/2008/120/
refubium.mycore.derivateId
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free
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open access