dc.contributor.author
Nieder, Jana Berit
dc.date.accessioned
2018-06-07T21:19:55Z
dc.date.available
2011-08-10T09:16:00.936Z
dc.identifier.uri
https://refubium.fu-berlin.de/handle/fub188/7736
dc.identifier.uri
http://dx.doi.org/10.17169/refubium-11935
dc.description.abstract
Single-molecule spectroscopy is used to study pigment-protein interactions
relevant in photoreceptor proteins as well as in photosynthetic light-
harvesting antennas. The photoreceptor protein studied is phytochrome; a
light-sensitive molecular switch which is reversibly triggered by red and far-
red light, respectively. A photo-induced conformational change of the protein-
bound pigment initiates a signal cascade, thereby controlling growth and other
developmental processes in plants, bacteria and fungi. For phytochromes an
intrinsic heterogeneity was proposed based on ensemble spectroscopy as well as
computational analysis. Single-molecule spectroscopy is applied to directly
characterize the phytochrome heterogeneity. An inter-molecular heterogeneity
is confirmed, and moreover, a dynamic intra-complex heterogeneity is revealed.
The high-resolution spectra obtained at the low-temperature conditions of 1.4
K contain vibrational information of individual chromophores. The narrow line
structures from different molecules were analyzed by a pattern recognition
technique, developed for single-molecule spectra. Additionally, fluorescence
line narrowing spectroscopy is applied on phytochromes. Strong heterogeneity
between different bacterial phytochrome species is observed. Photosystem I
(PSI) is a large pigment-protein complex essential in photosynthesis. It
harbors a large light-harvesting system composed of about 300 chlorophyll
molecules. A small number of low energy chlorophyll states contribute to the
fluorescence emission of PSI. These states are characterized by single-
molecule spectroscopy at 1.4 K. Single-emitter profiles are resolved. State-
specific spectral dynamics are observed, and an additional yet unknown
fluorescent state is found. In the further parts of this thesis, PSI is
employed as a model system to study excitation energy transfer characteristics
between pigments in photosynthetic light-harvesting systems, as well as to
analyze the source for spectral diffusion and in the last part to characterize
plasmonic effects on multi-FRET coupled systems.
de
dc.description.abstract
Tieftemperatur-Einzelmolekuelspektrosokpie wurde zur Analyse des Ein-
Chromophor-Systems Phytochrom sowie des Multi-Chromophor-Systems Photosystem I
(PSI) angewendet. Phytochrome sind Photorezeptoren, die an der Steuerung
verschiedener lichtabhaengiger Prozesse in Pflanzen, Bakterien und Pilzen
beteiligt sind. Mittels zeitaufgeloester Einzelmolekuelspektroskopie konnte
neben der bereits vermuteten Heterogenitaet zwischen verschiedenen einzelnen
Phytochrom-Molekuelen gezeigt werden, dass sich die spektralen Eigenschaften
eines einzelnen Phytochrom-Molekuels auch dynamisch aendern. Fuer einige
Phytochrome konnten Ein-Chromophor-spezifische schwingungsaufgeloeste
Fluoreszenzspektren mit bislang unerreichter Sensitivitaet aufgenommen werden.
Die Schwingungsspektren wurden mit einem Mustererkennungs-Algorithmus
analysiert, der speziell hierfuer entwickelt wurde. Eine weitere Methode, die
in der Schwingungspektroskopie etabliert ist, bisher aber noch nicht zur
Analyse von Phytochromen herangezogen wurde, ist die Fluoreszenzlinien-
Verschmaelerungs-Spektroskopie. Diese wurde zusaetzlich auf Phytochrome
angewandt und mit Bezug auf die Ergebnisse der einzelmolekuelspektroskopischen
Untersuchungen diskutiert. PSI ist ein essentieller Proteinkomplex der
Photosynthese. Dieser bindet rund 300 Chlorophyll-Molekuele, die als
Lichtsammelsystem dienen. Nur eine geringe Anzahl von niederenergetischen
Chlorophyll-Molekuelen ist an der Fluoreszenz-Emission von PSI beteiligt.
Diese Beitraege wurden mit Hilfe der Tieftemperatur-Einzelmolkuelspektroskopie
spektral getrennt. Es konnte eine weitere spektrale Komponente der PSI-
Fluoreszenz nachgewiesen werden. Nach einer detaillierten Analyse der
Einzelemitter-Beitraege wird in den darauffolgenden Teilen der Arbeit PSI als
Modellsystem verwendet, um verschiedene generellere Fragestellungen zu
beleuchten. Diese beschaeftigen sich mit der Natur der Fluktuationen, die bei
1.4 K in Proteinen vorkommen, mit Eigenschaften des Anregungs-Energie-
Transfers, sowie mit plasmonischen Wechselwirkungseffekten zwischen einem
multi-FRET-gekoppelten System und Metall-Nanostrukturen. Die Ergebnisse werden
in Hinblick auf durch plasmonische Nanostrukturen veraenderte Proteinfunktion
diskutiert.
en
dc.format.extent
X, 217 S.
dc.rights.uri
http://www.fu-berlin.de/sites/refubium/rechtliches/Nutzungsbedingungen
dc.subject
Single molecule
dc.subject
Fluorescence line narrowing
dc.subject
Plasmonic Interaction
dc.subject
Metal-enhanced fluorescence
dc.subject.ddc
500 Naturwissenschaften und Mathematik::530 Physik
dc.title
Single-molecule spectroscopy on pigment-protein complexes
dc.contributor.contact
jana.nieder@fu-berlin.de
dc.contributor.firstReferee
Prof. Dr. Robert Bittl
dc.contributor.furtherReferee
Prof. Dr. Karsten Heyne
dc.date.accepted
2011-06-29
dc.identifier.urn
urn:nbn:de:kobv:188-fudissthesis000000023772-3
dc.title.translated
Einzelmolekülspektroskopie an Pigment-Protein-Komplexen
de
refubium.affiliation
Physik
de
refubium.mycore.fudocsId
FUDISS_thesis_000000023772
refubium.mycore.derivateId
FUDISS_derivate_000000009819
dcterms.accessRights.dnb
free
dcterms.accessRights.openaire
open access