dc.contributor.author
Hutten, Johanna von
dc.date.accessioned
2018-06-07T16:06:06Z
dc.date.available
2011-08-09T08:44:05.687Z
dc.identifier.uri
https://refubium.fu-berlin.de/handle/fub188/2046
dc.identifier.uri
http://dx.doi.org/10.17169/refubium-6248
dc.description.abstract
In dieser Arbeit wurden renale Amyloidosen in Nierenbiopsien neu beurteilt.
Ein besonderer Fokus lag auf möglicherweise fehldiagnostizierter
Amyloidoseformen sowie Veränderungen in der Prävalenz einzelner Formen. Das
untersuchte Kollektiv umfasst eine Serie von insgesamt 233 Nierenbiopsien von
231 Patienten aus den Jahren 1990 bis 2007. Die Diagnose “Amyloid” wurde durch
die anomale Polarisationsfarbe im polarisierten Licht eines mit Kongorot
gefärbten Schnittes bestätigt. Zur immunhistochemischen Klassifikation wurden
Antikörper gegen AA-Amyloid, Apolipoprotein A1, Fibrinogen, Lysozym,
-Leichtkette, -Leichtkette, Transthyretin und Amyloid P-Component verwendet.
In jeder Biopsie fanden sich Amyloidablagerungen in den Glomeruli, den Gefäßen
oder auch im tubulointerstitiellen Raum. Eine Leichtketten (AL)-Amyloidose
wurde in 124 (53,2%) von insgesamt 233 Biopsien diagnostiziert und war somit
die häufigste Form in diesem Kollektiv. Sie konnte weiter in AL-Amyloid vom -
106 (85,5%) Biopsien und -Leichtketten Subtyp 10 (8.1%) Biopsien
unterteilt werden. In acht (6,5%) Fällen konnten die Ablagerungen nicht
eindeutig in AL- oder AL-Amyloid unterteilt werden und wurden so als AL-
Amyloid, nicht weiter klassifizierbar, betitelt. Als zweithäufigste Amyloidose
fand sich die reaktive systemische Amyloid A (AA)-Amyloidose, die in 94
(40,3%) Biopsien nachgewiesen wurde. Renale Amyloidosen von vermeintlich
hereditärem Ursprung wurden bei sieben (3,0%) Patienten diagnostiziert. Diese
setzen sich aus vier (1,7%) Fällen mit Fibrinogen (AFib)-Amyloidose, zwei
(0,9%) Fällen mit Transthyretin (ATTR)-Amyloidose und einem (0,4%) Fall mit
Apolipoprotein A1 (AApoA1)-Amyloidose zusammen. Acht (3,4%) amyloidhaltige
Biopsien konnten nicht klassifiziert werden. 14 (6%) Fälle erhielten im Zuge
der Arbeit eine modifizierte Diagnose (zwei AL-Amyloidosen, vier
AL-Amyloidosen, eine nicht klassifizierbare Amyloidose, zwei AFib-
Amyloidosen, eine AApoA1-Amyloidose und drei Amyloidosen mit Verdacht auf
Mischformen). In der Niere sind somit die AL- (53,2%) und die AA-Amyloidosen
(40,3%) bei weitem die am häufigsten vertretenen Varianten. Der relative hohe
Anteil hereditärer Amyloidosen (3%) verdeutlicht die Notwendigkeit einer
sorgfältigen und umfassenden Klassifikation des Amyloidproteins.
de
dc.description.abstract
We aimed to reassess renal amyloidosis in kidney biopsies with a focus on
possibly misclassified or unclassified cases and changes in the prevalence of
different amyloid types. Two hundred thirty-three kidney biopsies obtained
from 231 patients diagnosed with amyloid during the period from 1990 to 2007
years were included in this retrospective study. Amyloid was identified by
Congo red staining and polarization microscopy. Immunohistochemical
classification was made with antibodies directed against AA amyloid,
apolipoprotein A1, fibrinogen, lysozyme, lambda-light chain, kappa-light
chain, beta2-microglobulin, transthyretin, and amyloid P-component. Amyloid
was present in each biopsy as vascular, tubulo-interstitial and/or glomerular
deposits. Immunoglobulin light chain-derived (AL) amyloidosis was most
prevalent and diagnosed in 123 (53.2%) patients. It was categorized into AL
amyloid of lambda-light chain (ALlambda) [105 (85.4%) patients] and kappa-
light chain origin (ALkappa) [10 (8.1%)]. The amyloid deposits of 8 (6.5%)
patients were not clearly distinguishable into ALlambda amyloid or ALkappa
amyloid and categorized as AL amyloid, not otherwise specified. Reactive
systemic amyloid A (AA) amyloidosis was the second most common type and was
found in 93 patients (40.3%). Overall 7 patients were found to suffer from
fibrinogen A alpha-chain-[amyloid of fibrinogen (AFib); 4 (1.7%) patients],
transthyretin-[amyloid of transthyretin (ATTR); 2 (0.9%)], or apolipoprotein
A1-derived (AApoAI) amyloidosis [1 (0.4%)]. In 8 patients (3.4%) the amyloid
deposits remained unclassifiable. After additional immunostaining and further
clinical information the diagnoses of 12 patients (5.1%) were modified (2
ALlambda amyloid, 4 ALkappa amyloid, 1 amyloid unclassified, 3 mixed-type
amyloidosis, AA+ATTR, ALlambda+ATTR, and ALkappa+ATTR, 1 AFib, and 1 AApoAI).
Although the histologic and immunohistochemical reevaluation confirmed the
classifications in 221 (95.7%) patients. Renal amyloidosis is most commonly of
ALlambda-origin, followed by AA amyloidosis. AFib amyloidosis was found to be
the most prevalent type of hereditary renal amyloidosis, illustrating the
necessity of a thorough classification of the amyloid proteins.
en
dc.rights.uri
http://www.fu-berlin.de/sites/refubium/rechtliches/Nutzungsbedingungen
dc.subject.ddc
600 Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften::610 Medizin und Gesundheit
dc.title
Prävalenz und Herkunft renaler Amyloidosen
dc.contributor.firstReferee
Prof. Dr. med. C. Röcken
dc.contributor.furtherReferee
Prof. Dr. med. Lobeck
dc.contributor.furtherReferee
Prof. Dr. med. Amann
dc.date.accepted
2011-09-09
dc.identifier.urn
urn:nbn:de:kobv:188-fudissthesis000000023990-3
dc.title.translated
Prevalence and origin of renal amyloid
en
refubium.affiliation
Charité - Universitätsmedizin Berlin
de
refubium.mycore.fudocsId
FUDISS_thesis_000000023990
refubium.mycore.derivateId
FUDISS_derivate_000000009846
dcterms.accessRights.dnb
free
dcterms.accessRights.openaire
open access