dc.contributor.author
Staeck, Oliver
dc.date.accessioned
2018-06-08T00:24:07Z
dc.date.available
2010-08-03T09:18:12.556Z
dc.identifier.uri
https://refubium.fu-berlin.de/handle/fub188/11887
dc.identifier.uri
http://dx.doi.org/10.17169/refubium-16085
dc.description.abstract
Hitzeschockproteine der Hsp70-Familie interagieren in allen bekannten Systemen
mit ihren Partnern, den J-Proteinen. Mit einem quantitativer Echtzeitassay
(SPR-Assay) zum Nachweis der Interaktionen von Hsp70-Proteinen mit ihren
J-Partnern und Substraten wurde gezeigt, dass Hsp70-Moleküle durch die
J-Domäne katalytisch aktiviert werden können, unspezifisch Peptide zu binden,
die sich in unmittelbarer Nähe der J-Domäne befinden. Der Mechanismus der
Aktivierung ist durch die Stimulation der ATP-Hydrolyse erklärbar. Hsp70
bindet nach Aktivierung durch die J-Domäne ein breites Spektrum von
Substraten, die es alleine nicht bindet.
de
dc.description.abstract
Heat shock proteins of the Hsp70 family function together with J proteins.
Using a quantitative real-time assay, we demonstrate that the J domain
catalytically activates Hsp70 molecules to bind peptides in its vicinity. The
mechanism can be explained by stimulation of ATP hydrolysis. After activation
Hsp70 binds a wide range of peptide substrates.
en
dc.rights.uri
http://www.fu-berlin.de/sites/refubium/rechtliches/Nutzungsbedingungen
dc.subject.ddc
600 Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften::610 Medizin und Gesundheit::610 Medizin und Gesundheit
dc.title
Die Arbeitsweise des molekularen Chaperons Hsp70 und die Rolle der J-Proteine
dc.contributor.firstReferee
Prof. Dr. med. R. Bollmann
dc.contributor.furtherReferee
Prof. Dr. W. Reutter
dc.contributor.furtherReferee
Prof. Dr. C. Wagener
dc.date.accepted
2010-09-03
dc.identifier.urn
urn:nbn:de:kobv:188-fudissthesis000000017744-9
dc.title.translated
Function of the molecular chaperon Hsp70 and the J proteins
en
refubium.affiliation
Charité - Universitätsmedizin Berlin
de
refubium.mycore.fudocsId
FUDISS_thesis_000000017744
refubium.mycore.derivateId
FUDISS_derivate_000000007713
dcterms.accessRights.dnb
free
dcterms.accessRights.openaire
open access