dc.contributor.author
Guerra, Federico
dc.date.accessioned
2018-06-07T23:57:46Z
dc.date.available
2018-05-23T12:13:09.259Z
dc.identifier.uri
https://refubium.fu-berlin.de/handle/fub188/11254
dc.identifier.uri
http://dx.doi.org/10.17169/refubium-15452
dc.description.abstract
Photosystem II is a large, membrane-embedded, protein complex that uses
cofactor molecules and energy of absorbed light to split water molecules into
electrons, molecular oxygen and protons. The protons, generated at the
reaction site, are then transported to the lumen, covering distances larger
than 20 Å across the protein interior. The identity of titrable amino acid
groups that could participate in proton transfer, and the dynamics of water-
mediated hydrogen-bonded networks that could serve as possible proton transfer
pathways, are fundamental open questions. As a first step to address these
questions, we performed all-atom molecular dynamics simulations of wild type
and mutant photosystem II embedded in a hydrated lipid bilayer. To this aim we
first derived a new set of CHARMM force field parameters for three cofactors
harbored in photosystem II interior: chlorophyll-a, pheophytin-a and
plastoquinone-9. These parameters proved to accurately describe cofactors
dynamics both in gas phase and in the protein matrix. To facilitate efficient
data analysis of hydrogen-bonded networks, we developed a data analysis tool
for fast tracking of hydrogen-bonds. We detected, in wild type photosystem II,
two water-mediated hydrogen-bonded networks connecting the manganese cluster
to the lumen. These networks appear to be drastically perturbed by changes in
protonation states and by single site mutation. One of the networks we
identified ends at the surface of the PsbO subunit. Even though this extrinsic
protein subunit has been largely studied, it remained unclear the reason why
the oxygen evolution rate drops when PsbO is removed from photosystem II. We
performed simulations of photosystem II in the absence of PsbO and we observed
that the region surrounding the manganese cluster has higher protein
flexibility compared to the wild type, and an increased hydration level that
associates with the release to the bulk of a chloride ion known to be required
for oxygen evolution.
de
dc.description.abstract
Photosystem II ist ein großer integraler Membranproteinkomplex, der
Kofaktormoleküle und Lichtenergie nutzt, um Wassermoleküle in Elektronen,
molekularen Sauerstoff und Protonen zu spalten. Nachdem die Protonen im
Reaktionszentrum erzeugt wurden, werden sie über bis zu 20 Å durch das
Innere des Proteins zum Lumen transportiert. Die Identität der titrierbaren
Aminosäuren, die am Protonentransfer beteiligt sein könnten, sowie die
Dynamik der wassergesteuerten Wasserstoffbrückenbindungsnetzwerke (HBN) sind
elementare bislang ungelöste Fragen. Als ersten Schritt, um diesen Fragen
nachzugehen, führten wir Ganzatom-Molekular-dynamiksimulationen von Wildtyp-
und mutiertem Photosystem II in einer hydrierten Lipidmembran durch. Zu diesem
Zwecke leiteten wir einen neuen Satz von CHARMM-Kraftfeldparametern für drei
Kofaktoren her, die im Inneren von Photosystem II zu finden sind: Chlorophyll
a, Phäophytin a und Plastochinon-9. Die neuen Parameter haben bewiesen, dass
sie in der Lage dazu sind, die Dynamik der Kofaktoren sowohl in der Gasphase
als auch in der Proteinmatrix exakt zu beschreiben. Wir entwickelten ein
Datenanalysewerkzeug zum schnellen Verfolgen von Wasserstoffbrückenbindungen,
um die effiziente Datenanalyse von HBN zu erleichtern. Im Wildtyp von
Photosystem II machten wir zwei wassergesteuerte HBN ausfindig, die den
Mangan-Komplex mit dem Lumen verbinden. Änderungen der Protonierungszustände
sowie Mutationen scheinen diese Netzwerke stark zu beeinträchtigen. Eines der
von uns identifizierten Netzwerke endet an der Oberfläche der PsbO
Untereinheit. Obwohl diese extrinsische Protein-Untereinheit intensiv
untersucht wurde, bleibt es weiterhin unklar, warum die
Sauerstoffgewinnungsrate sinkt, wenn PsbO von Photosystem II entfernt wird.
Wir führten Simulationen ohne PsbO durch und konnten beobachten, dass der
Bereich, der den Mangan-Komplex umgibt, im Vergleich zum Wildtyp eine größere
Proteinflexibilität hat. Außerdem konnten wir eine erhöhte Hydration
feststellen, die damit in Zusammenhang gebracht werden konnte, dass ein
Chloridion, welches zur Sauerstoffgewinnung erforderlich ist, aus dem
Proteininneren freigegeben wurde.
de
dc.format.extent
xv, 121 Seiten
dc.rights.uri
http://www.fu-berlin.de/sites/refubium/rechtliches/Nutzungsbedingungen
dc.subject
Molecular Dynamics Simulations
dc.subject
Parametrization
dc.subject
Hydrogen-Bonds
dc.subject.ddc
500 Naturwissenschaften und Mathematik::530 Physik
dc.title
Dynamic Hydrogen-Bonded Networks of Photosystem II
dc.contributor.firstReferee
Prof. Dr. Ana-Nicoleta Bondar
dc.contributor.furtherReferee
Prof. Dr. Holger Dau
dc.date.accepted
2018-03-27
dc.identifier.urn
urn:nbn:de:kobv:188-fudissthesis000000107247-3
dc.title.translated
Dynamische Wasserstoffbrückenbindungsnetzwerke von Photosystem II
de
refubium.affiliation
Physik
de
refubium.mycore.fudocsId
FUDISS_thesis_000000107247
refubium.mycore.derivateId
FUDISS_derivate_000000023888
dcterms.accessRights.dnb
free
dcterms.accessRights.openaire
open access